Titre :	Biochimie structurale. Cours, fiches et QCM
Type de document :	Ouvrage
Auteurs :	Lydie Bret, Auteur
Editeur :	Paris : Ellipses
Année de publication :	2020
Importance :	659 p.
ISBN/ISSN/EAN :	978-2-340-04046-5
Langues :	Français (fre)
Catégories :	[Motbis 2025] acide aminé [Motbis 2025] biochimie [Motbis 2025] enzyme [Motbis 2025] glucide [Motbis 2025] hémoglobine [Motbis 2025] lipide [Motbis 2025] peptide [Motbis 2025] protéine
Index. décimale :	HB-2 Biochimie structurale
Note de contenu :	PREFACE SECTION I – GLUCIDES I. OSES I.1. Données Structurales Générales I.1.1. Classification structurale I.1.2. Stéréochimie / Représentation de Fisher / Filiation structurale des oses I.1.3. Cyclisation et anomérie / Mutarotation / Conformations I.2. Principales Propriétés Chimiques et dérivés d’oses I.2.1. Propriétés d’Oxydoréduction / Dérivés acides et polyols 1.1. Oxydation et dérivés acides 1.2. Réduction et dérivés réduits 1.3. Cas particulier de l’acide L Ascorbique (ou Vitamine C) I.2.2. Oses aminés 2.1. Hexosamines 2.2. Autres oses aminés I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes 1.1. Exercices et QCM d’apprentissage 1.2. Exercices et QCM de révisions I.3.2. Corrigés 2.1. Exercices et QCM d’apprentissage 2.2. Exercices et QCM de révisions II. OSIDES II.1. La Liaison Osidique II.2. Holosides Remarquables II.2.1. Diholosides II.2.2. Polyholosides 2.1. Homopolyholosides 2.1.1. Homopolyholosides de structure : cellulose et chitine 2.1.2. Homopolyholosides de réserve : Glucanes et Fructanes 2.2. Hétéropolyholosides 2.2.1. Glycosaminoglycanes 2.2.2. Cas particulier des glycosaminoglycanes bactériens II.3. Hétérosides II.3.1. Protéoglycanes II.3.2. Glycoconjugués 2.1. Glycoprotéines 2.2. Glycolipides II.4. Principes de Détermination d’une structure oligosaccharidique II.5. Exercices et QCM II.5.1. Textes 1.1. Exercices et QCM d’apprentissage 1.2. Exercices et QCM de révisions II.5.2. Corrigés 2.1. Exercices et QCM d’apprentissage 2.2. Exercices et QCM de révisions SECTION II – LIPIDES I. ACIDES GRAS I.1. Données Structurales I.1.1. Structure et nomenclature des acides gras 1.1. Cas des acides gras saturés 1.2. Cas des acides gras insaturés I.1.2. Propriétés physiques et chimiques I.2. Dérivés d’intérêt : Eïcosanoïdes I.2.1. Généralités et Classification I.2.2. Prostanoïdes 2.1. Prostaglandines 2.2. Autres prostanoïdes (Prostacyclines et Thromboxanes) I.2.3. Leucotriènes, Lipoxines et Hépoxilines 3.1. Leucotriènes 3.2. Lipoxines et Hépoxilines I.2.4. Eïcosaènes (éïcosatriènes) I.2.5. Implications biologiques 5.1. Dérivés cycliques (prostanoïdes 5.2. Autres éïcosanoïdes (dérivés linéaires) I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes 1.1. Exercices et QCM d’apprentissage 1.2. Exercices et QCM de révisions I.3.2. Corrigés 2.1. Exercices et QCM d’apprentissage 2.2. Exercices et QCM de révisions II. GLYCÉRIDES II.1. Glycérides simples II.1.1. Glycérol II.1.2. Cas des glycérides simples II.2. Glycérophospholipides II.2.1. Glycérol phosphate II.2.2. Structures générales II.2.3. Cas particuliers II.3. Exercices et QCM II.3.1. Textes II.3.2. Corrigés III. SPHINGOLIPIDES III.1. Sphingosine III.2. Céramides III.3. Sphingomyélines et Sphingoglycolipides III.3.1. Sphingomyélines III.3.2. Sphingoglycolipides ou Glycosphingolipides 2.1. Cas des cérébrosides 2.2. Cas des gangliosides III.4.1. Textes III.4.2. Corrigés IV. DERIVES TERPENES IV.1. Unités Isoprènes IV.2. Stérols et Dérivés IV.2.1. Stérols naturels IV.2.2. Dérivés stéroïdes 2.1. Acides biliaires 2.2. Hormones stéroïdes 2.2.1. Hormones stéroïdes à 21 C 2.2.2. Hormones stéroïdes sexuelles : Androgènes et Oestrogènes 2.2 .3. Vitamines D IV.3. Vitamines liposolubles A, E, K IV.3.1. Vitamines A IV.3.2. Vitamines E IV.3.3. Vitamines K IV.4. Exercices et QCM IV.4.1. Textes IV.4.2. Corrigés V. CIRCULATION DES LIPIDES : LES LIPOPROTÉINES V.1. Organisation générale – Classification V.2. Devenir des Lipoprotéines – Echanges moléculaires V.2.1. Cas des Chylomicrons V.2.2. Cas des VLDL, IDL et LDL V.2.3. Cas des HDL V.3. Exercices et QCM V.3.1. Textes V.3.2. Corrigés SECTION III – PROTIDES I. ACIDES a-AMINÉS I.1. Généralités I.1.1. Définition I.1.2. Propriétés générales 2.1. Propriétés physiques 2.2. Réactivité chimique I.2. Etudes spécifiques des acides a-aminés I.2.1. Groupe des hydrophobes et assimilés 1.1. Acides a-aminés aliphatiques : Gly, Ala, Val, Leu, Ile 1.2. Acides a-aminés aromatiques : Phe, Tyr, Trp 1.3. Autres acides a-aminés (relativement) hydrophobes : Met, Pro I.2.2. Groupe des polaires 2.1. Acides a-aminés hydroxylés : Ser, Thr 2.2. Acide a-aminé thiolé : Cys 2.3. Acides a-aminés carboxylés (diacides) : Asp, Glu 2.4. Acides a-aminés diazotés : Asn, Gln / Lys, Arg, Orn / His I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes I.3.2. Corrigés II. PEPTIDES – POLYPEPTIDES - PROTEINES II.1. Organisation Structurale Générale II.1.1. Liaison peptidique et séquence (structure primaire) II.1.2. Structures secondaires : hélice α, feuillets plissés β, coudes et boucles II.1.3. Structures supersecondaires 3.1. Structures supersecondaires à brins β 3.2. Structures supersecondaires à hélices α 3.3. Structures supersecondaires mixtes (brin β et hélice α) I.1.4. Structures tertiaires et quaternaires / Domaines fonctionnels 4.1. Définitions 4.2. Domaines fonctionnels II.2. Méthodes d’étude II.2.1. Techniques de séparation 1.1. Techniques de séparation en fonction de la solubilité, de la charge, du pHi 1.1.1. Chromatographie de partage 1.1.2. Chromatographie échangeuse d’ions 1.1.3. Electrophorèse en conditions non dénaturantes 1.1.4. Focalisation isoélectrique 1.2. Techniques de séparation en fonction du poids moléculaire 1.2.1. Gel filtration (chromatographie d’exclusion) 1.2.2. Electrophorèse en conditions dénaturantes (SDS PAGE) II.2.2. Techniques d’identification 2.1. Western blot 2.2. Chromatographie d’affinité 2.3. Séquençage II.2.3. Techniques de détermination de la structure 3D 3.1. Méthodes physiques 3.2. Méthodes prédictives II.3. Etudes spécifiques de quelques peptides / Protéines II.3.1. Peptides 1.1. Peptides de synthèse non ribosomiale 1.2. Peptides de synthèse ribosomiale II.3.2. Protéines 2.1. Collagènes 2.2. Myoglobine et Hémoglobine 2.3. Immunoglobulines 2.4. Exemples de récepteurs membranaires 2.4.1. Récepteurs à activité intrinsèque tyrosine kinase 2.4.2. Récepteurs couplés à des protéines G 2.5. Prions II.4. Exercices et QCM II.4.1. Textes II.4.2. Corrigés SECTION IV – ENZYMES ET COENZYMES I. PRINCIPES STRUCTURAUX ET FONCTIONNELS I.1. Organisation Générale I.1.1. Classification des enzymes I.1.2. Principales coenzymes 2.1. Coenzymes d’oxydoréduction 2.2. Coenzymes des transférases 2.1. Cas des carboxylations : biotine et vitamines K 2.2. Cas des méthylations : SAM, folates et cobalamine 2.3. Cas des décarboxylations des a céto-acides : Thiamine pyrophosphate 2.4. Cas des transferts des acyles : Coenzyme A 2.5. Cas particulier des acides a-aminés : Pyridoxal phosphate I.2. Données Cinétiques I.2.1. Généralités, définitions I.2.2. Application aux réactions enzymatiques I.2.3. Cas de la cinétique michaélienne I.2.4. Réactions à plusieurs substrats I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes I.3.2. Corrigés II. REGULATION DE LA FONCTION ENZYMATIQUE II.1. Influence des paramètres physiques : température et pH II.1.1. Cas de la température II.2.2. Cas du pH II.2. Occupation du Site Catalytique II.2.1. Inhibition par excès de substrat II.2.2. Inhibition compétitive II.3. Regulation allostérique II.3.1. Allostérie hétérotrope 1.1. Cas général 1.2. Cas particulier de l’inhibition incompétitive 1.3. Cas particulier de l’inhibition non compétitive II.3.2. Cas des enzymes « allostériques » 2.1. Définition et organisation structurale 2.2. Coopérativité et allostérie homotrope 2.3. Allostérie hétérotrope II.4. A UTRES MÉCANISMES DE R ÉGULATION II.4.1. Modifications chimiques 1.1. Phosphorylation / déphosphorylation 1.2. Protéolyse 1.3. Autres modifications chimiques II.4.2. Régulation de l’expression enzymatique II.5. E XERCICES ET QCM II.5.1. Textes II.5.2. Corrigés

Biochimie structurale. Cours, fiches et QCM [Ouvrage] / Lydie Bret, Auteur . - Paris : Ellipses, 2020 . - 659 p.
ISBN : 978-2-340-04046-5
Langues : Français (fre)

Catégories :	[Motbis 2025] acide aminé [Motbis 2025] biochimie [Motbis 2025] enzyme [Motbis 2025] glucide [Motbis 2025] hémoglobine [Motbis 2025] lipide [Motbis 2025] peptide [Motbis 2025] protéine
Index. décimale :	HB-2 Biochimie structurale
Note de contenu :	PREFACE SECTION I – GLUCIDES I. OSES I.1. Données Structurales Générales I.1.1. Classification structurale I.1.2. Stéréochimie / Représentation de Fisher / Filiation structurale des oses I.1.3. Cyclisation et anomérie / Mutarotation / Conformations I.2. Principales Propriétés Chimiques et dérivés d’oses I.2.1. Propriétés d’Oxydoréduction / Dérivés acides et polyols 1.1. Oxydation et dérivés acides 1.2. Réduction et dérivés réduits 1.3. Cas particulier de l’acide L Ascorbique (ou Vitamine C) I.2.2. Oses aminés 2.1. Hexosamines 2.2. Autres oses aminés I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes 1.1. Exercices et QCM d’apprentissage 1.2. Exercices et QCM de révisions I.3.2. Corrigés 2.1. Exercices et QCM d’apprentissage 2.2. Exercices et QCM de révisions II. OSIDES II.1. La Liaison Osidique II.2. Holosides Remarquables II.2.1. Diholosides II.2.2. Polyholosides 2.1. Homopolyholosides 2.1.1. Homopolyholosides de structure : cellulose et chitine 2.1.2. Homopolyholosides de réserve : Glucanes et Fructanes 2.2. Hétéropolyholosides 2.2.1. Glycosaminoglycanes 2.2.2. Cas particulier des glycosaminoglycanes bactériens II.3. Hétérosides II.3.1. Protéoglycanes II.3.2. Glycoconjugués 2.1. Glycoprotéines 2.2. Glycolipides II.4. Principes de Détermination d’une structure oligosaccharidique II.5. Exercices et QCM II.5.1. Textes 1.1. Exercices et QCM d’apprentissage 1.2. Exercices et QCM de révisions II.5.2. Corrigés 2.1. Exercices et QCM d’apprentissage 2.2. Exercices et QCM de révisions SECTION II – LIPIDES I. ACIDES GRAS I.1. Données Structurales I.1.1. Structure et nomenclature des acides gras 1.1. Cas des acides gras saturés 1.2. Cas des acides gras insaturés I.1.2. Propriétés physiques et chimiques I.2. Dérivés d’intérêt : Eïcosanoïdes I.2.1. Généralités et Classification I.2.2. Prostanoïdes 2.1. Prostaglandines 2.2. Autres prostanoïdes (Prostacyclines et Thromboxanes) I.2.3. Leucotriènes, Lipoxines et Hépoxilines 3.1. Leucotriènes 3.2. Lipoxines et Hépoxilines I.2.4. Eïcosaènes (éïcosatriènes) I.2.5. Implications biologiques 5.1. Dérivés cycliques (prostanoïdes 5.2. Autres éïcosanoïdes (dérivés linéaires) I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes 1.1. Exercices et QCM d’apprentissage 1.2. Exercices et QCM de révisions I.3.2. Corrigés 2.1. Exercices et QCM d’apprentissage 2.2. Exercices et QCM de révisions II. GLYCÉRIDES II.1. Glycérides simples II.1.1. Glycérol II.1.2. Cas des glycérides simples II.2. Glycérophospholipides II.2.1. Glycérol phosphate II.2.2. Structures générales II.2.3. Cas particuliers II.3. Exercices et QCM II.3.1. Textes II.3.2. Corrigés III. SPHINGOLIPIDES III.1. Sphingosine III.2. Céramides III.3. Sphingomyélines et Sphingoglycolipides III.3.1. Sphingomyélines III.3.2. Sphingoglycolipides ou Glycosphingolipides 2.1. Cas des cérébrosides 2.2. Cas des gangliosides III.4.1. Textes III.4.2. Corrigés IV. DERIVES TERPENES IV.1. Unités Isoprènes IV.2. Stérols et Dérivés IV.2.1. Stérols naturels IV.2.2. Dérivés stéroïdes 2.1. Acides biliaires 2.2. Hormones stéroïdes 2.2.1. Hormones stéroïdes à 21 C 2.2.2. Hormones stéroïdes sexuelles : Androgènes et Oestrogènes 2.2 .3. Vitamines D IV.3. Vitamines liposolubles A, E, K IV.3.1. Vitamines A IV.3.2. Vitamines E IV.3.3. Vitamines K IV.4. Exercices et QCM IV.4.1. Textes IV.4.2. Corrigés V. CIRCULATION DES LIPIDES : LES LIPOPROTÉINES V.1. Organisation générale – Classification V.2. Devenir des Lipoprotéines – Echanges moléculaires V.2.1. Cas des Chylomicrons V.2.2. Cas des VLDL, IDL et LDL V.2.3. Cas des HDL V.3. Exercices et QCM V.3.1. Textes V.3.2. Corrigés SECTION III – PROTIDES I. ACIDES a-AMINÉS I.1. Généralités I.1.1. Définition I.1.2. Propriétés générales 2.1. Propriétés physiques 2.2. Réactivité chimique I.2. Etudes spécifiques des acides a-aminés I.2.1. Groupe des hydrophobes et assimilés 1.1. Acides a-aminés aliphatiques : Gly, Ala, Val, Leu, Ile 1.2. Acides a-aminés aromatiques : Phe, Tyr, Trp 1.3. Autres acides a-aminés (relativement) hydrophobes : Met, Pro I.2.2. Groupe des polaires 2.1. Acides a-aminés hydroxylés : Ser, Thr 2.2. Acide a-aminé thiolé : Cys 2.3. Acides a-aminés carboxylés (diacides) : Asp, Glu 2.4. Acides a-aminés diazotés : Asn, Gln / Lys, Arg, Orn / His I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes I.3.2. Corrigés II. PEPTIDES – POLYPEPTIDES - PROTEINES II.1. Organisation Structurale Générale II.1.1. Liaison peptidique et séquence (structure primaire) II.1.2. Structures secondaires : hélice α, feuillets plissés β, coudes et boucles II.1.3. Structures supersecondaires 3.1. Structures supersecondaires à brins β 3.2. Structures supersecondaires à hélices α 3.3. Structures supersecondaires mixtes (brin β et hélice α) I.1.4. Structures tertiaires et quaternaires / Domaines fonctionnels 4.1. Définitions 4.2. Domaines fonctionnels II.2. Méthodes d’étude II.2.1. Techniques de séparation 1.1. Techniques de séparation en fonction de la solubilité, de la charge, du pHi 1.1.1. Chromatographie de partage 1.1.2. Chromatographie échangeuse d’ions 1.1.3. Electrophorèse en conditions non dénaturantes 1.1.4. Focalisation isoélectrique 1.2. Techniques de séparation en fonction du poids moléculaire 1.2.1. Gel filtration (chromatographie d’exclusion) 1.2.2. Electrophorèse en conditions dénaturantes (SDS PAGE) II.2.2. Techniques d’identification 2.1. Western blot 2.2. Chromatographie d’affinité 2.3. Séquençage II.2.3. Techniques de détermination de la structure 3D 3.1. Méthodes physiques 3.2. Méthodes prédictives II.3. Etudes spécifiques de quelques peptides / Protéines II.3.1. Peptides 1.1. Peptides de synthèse non ribosomiale 1.2. Peptides de synthèse ribosomiale II.3.2. Protéines 2.1. Collagènes 2.2. Myoglobine et Hémoglobine 2.3. Immunoglobulines 2.4. Exemples de récepteurs membranaires 2.4.1. Récepteurs à activité intrinsèque tyrosine kinase 2.4.2. Récepteurs couplés à des protéines G 2.5. Prions II.4. Exercices et QCM II.4.1. Textes II.4.2. Corrigés SECTION IV – ENZYMES ET COENZYMES I. PRINCIPES STRUCTURAUX ET FONCTIONNELS I.1. Organisation Générale I.1.1. Classification des enzymes I.1.2. Principales coenzymes 2.1. Coenzymes d’oxydoréduction 2.2. Coenzymes des transférases 2.1. Cas des carboxylations : biotine et vitamines K 2.2. Cas des méthylations : SAM, folates et cobalamine 2.3. Cas des décarboxylations des a céto-acides : Thiamine pyrophosphate 2.4. Cas des transferts des acyles : Coenzyme A 2.5. Cas particulier des acides a-aminés : Pyridoxal phosphate I.2. Données Cinétiques I.2.1. Généralités, définitions I.2.2. Application aux réactions enzymatiques I.2.3. Cas de la cinétique michaélienne I.2.4. Réactions à plusieurs substrats I.3. Exercices et QCM I.3.1. Textes I.3.2. Corrigés II. REGULATION DE LA FONCTION ENZYMATIQUE II.1. Influence des paramètres physiques : température et pH II.1.1. Cas de la température II.2.2. Cas du pH II.2. Occupation du Site Catalytique II.2.1. Inhibition par excès de substrat II.2.2. Inhibition compétitive II.3. Regulation allostérique II.3.1. Allostérie hétérotrope 1.1. Cas général 1.2. Cas particulier de l’inhibition incompétitive 1.3. Cas particulier de l’inhibition non compétitive II.3.2. Cas des enzymes « allostériques » 2.1. Définition et organisation structurale 2.2. Coopérativité et allostérie homotrope 2.3. Allostérie hétérotrope II.4. A UTRES MÉCANISMES DE R ÉGULATION II.4.1. Modifications chimiques 1.1. Phosphorylation / déphosphorylation 1.2. Protéolyse 1.3. Autres modifications chimiques II.4.2. Régulation de l’expression enzymatique II.5. E XERCICES ET QCM II.5.1. Textes II.5.2. Corrigés